Classificação e evolução de SBPs em contexto de transdução de sinal: interação entre SBPs e Cache

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2021
Autor(a) principal: Guedes, Aureliano Coelho Proença
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Cache
Comparative genomics
Genômica comparativa
Homologia
Homology
Phylogeny
SBP
Signal transduction
Transdução de sinal
Link de acesso: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/95/95131/tde-25072021-223213/
Resumo: Neste trabalho estudamos a origem e evolução de novas combinações de domínios protéicos (arquiteturas) em proteínas bacterianas contendo domínios de três folds relacionados, conhecidos como proteínas ligadoras de substratos (SBPs), que participam de processos de transporte e transdução de sinal. Com base na reclassificação das famílias nestes três folds, identificamos famílias cujos membros participam tanto de funções de transdução de sinal como de transporte, demonstrando uma rápida mudança de contexto funcional dentro de uma mesma família. Muitas destas famílias de SBPs são codificadas por genes vizinhos a genes que codificam proteínas com um ou mais domínios da superfamília Cache. A interação física dos domínios SBP e Cache já foi demonstrada em alguns desses sistemas e nossa análise sugere que algumas das fusões de SBPs periplasmáticos com domínios efetores de transdução de sinal teriam se originado da simplificação de sistemas de três ou mais componentes contendo pares cognatos SBP-Cache. Embora os fenômenos descritos aqui estejam limitados à mudança de função recente de SBPs em famílias destes folds encontradas apenas em procariotos, fica claro que a flexibilidade dos SBPs, que são capazes de se ligar a muitos solutos diferentes e, em consequência, sofrer grandes rearranjos estruturais que transmitem informação para proteínas parceiras, é continuamente re-utilizada em processos que envolvem interações proteína-proteína intermediárias, que ainda são, na maior parte, desconhecidas. A análise detalhada destas interações têm potencial para prover mais conhecimento sobre a evolução de complexos protéicos e vias de sinalização, com potencial para aplicação em campos de bioengenharia e biologia de sistemas
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