Estudo molecular e funcional dos genes S6PP de Saccharum spp.

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2024
Autor(a) principal: Partida, Vania Gabriela Sedano
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Cana-de-açúcar
digital PCR
Estrutura proteica
Família multigênica
Multicopy gene
PCR-digital
Protein structure
Sacarose 6-fosfato fosfohidrolase (S6PP)
Sucrose 6-phosphate phosphohydrolase
Sugarcane
Link de acesso: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/87/87131/tde-20102025-135159/
Resumo: <!DOCTYPE html> <html lang=\"pt-BR\"> <meta charset=\"UTF-8\"> Resumo da Tese A cultura de cana-de-açúcar (Saccharum spp.) é essencial para a produção global de açúcar e subprodutos como etanol. O estudo em nível molecular do gene Sacarose 6-Fosfato Fosfohidrolase (S6PP), cuja expressão é central para a síntese de sacarose na planta, visa compreender os mecanismos de ação e controle. A tese é organizada em três capítulos que abrangem estudos de genômica comparativa, caracterização proteica e análise em um organismo modelo, visando investigar futuramente a função biológica das variantes do gene S6PP de cana-de-açúcar. No Capítulo I, são exploradas a expressão das variantes gênicas S6PP.1 e S6PP.2D. O gene S6PP.1 exibe maior expressão em tecidos jovens e um declínio da expressão associado à maturação da planta, quando ocorre o acúmulo de sacarose nos tecidos. O gene S6PP.2D apresenta maior expressão em raízes de 9 meses. Um estudo comparativo das regiões promotoras entre os genes S6PP.1 e S6PP.2 foi realizado para entender a regulação da expressão associada aos sítios de ligação de fatores de transcrição (TBFSs). O Capítulo II concentra-se na caracterização estrutural e avaliação bioquímica das isoformas da enzima S6PP de cana-de-açúcar. A análise revela a presença de um domínio C-terminal exclusivo das plantas. As isoformas exibem comportamentos distintos quanto à atividade enzimática. A proteína S6PP.1 forma homodímeros ativos, enquanto na S6PP.2 não foi detectada atividade. A S6PP.2D apresentou menor desempenho de atividade nas condições testadas. Desafios na solubilização e purificação durante a expressão heteróloga são discutidos. O Capítulo III estabelece as bases experimentais para a futura superexpressão das variantes alélicas dos genes S6PP de Saccharum spp. em Physcomitrium patens. Nesse capítulo, os cinco genes de S6PP são contextualizados no genoma de P. patens. Ao abordar os desafios na análise de genes multicópia, o estudo destaca a importância de metodologias rigorosas e padronizadas para a definição da cópia ortóloga mais provável. O protocolo apresentado oferece um quadro prático para pesquisadores, permitindo a compreensão dos padrões de expressão de genes parálogos em genes multicópia com confiabilidade. A pesquisa contribui para a compreensão das funções específicas de cópias individuais de genes, com implicações em aplicações para o melhoramento de plantas e biotecnologia.
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No Capítulo I, são exploradas a expressão das variantes gênicas S6PP.1 e S6PP.2D. O gene S6PP.1 exibe maior expressão em tecidos jovens e um declínio da expressão associado à maturação da planta, quando ocorre o acúmulo de sacarose nos tecidos. O gene S6PP.2D apresenta maior expressão em raízes de 9 meses. Um estudo comparativo das regiões promotoras entre os genes S6PP.1 e S6PP.2 foi realizado para entender a regulação da expressão associada aos sítios de ligação de fatores de transcrição (TBFSs). O Capítulo II concentra-se na caracterização estrutural e avaliação bioquímica das isoformas da enzima S6PP de cana-de-açúcar. A análise revela a presença de um domínio C-terminal exclusivo das plantas. As isoformas exibem comportamentos distintos quanto à atividade enzimática. A proteína S6PP.1 forma homodímeros ativos, enquanto na S6PP.2 não foi detectada atividade. A S6PP.2D apresentou menor desempenho de atividade nas condições testadas. Desafios na solubilização e purificação durante a expressão heteróloga são discutidos. O Capítulo III estabelece as bases experimentais para a futura superexpressão das variantes alélicas dos genes S6PP de Saccharum spp. em Physcomitrium patens. Nesse capítulo, os cinco genes de S6PP são contextualizados no genoma de P. patens. Ao abordar os desafios na análise de genes multicópia, o estudo destaca a importância de metodologias rigorosas e padronizadas para a definição da cópia ortóloga mais provável. O protocolo apresentado oferece um quadro prático para pesquisadores, permitindo a compreensão dos padrões de expressão de genes parálogos em genes multicópia com confiabilidade. A pesquisa contribui para a compreensão das funções específicas de cópias individuais de genes, com implicações em aplicações para o melhoramento de plantas e biotecnologia. <!DOCTYPE html> <html lang=\"en\"> <meta charset=\"UTF-8\"> Thesis Summary Sugarcane (Saccharum spp.) plays a crucial role in global sugar production and the production of by-products such as ethanol. Research focusing on the Sucrose 6-phosphate phosphohydrolase (S6PP) gene, whose expression is central to sucrose synthesis and plant tissue accumulation, aims to understand the molecular mechanisms involved in this process. The present work is organized in three chapters, that cover comparative genomics, protein biochemical studies, and the establishment of conditions to investigate the biological function of sugarcane S6PP gene variants in the future. In Chapter I, the expression of S6PP.1 and S6PP.2D genes is explored, highlighting differences in expression between alleles and at different stages of development and tissues. The promoter region of S6PP.1 and S6PP.2 genes was compared to understand expression regulation associated with transcription factor binding sites (TFBSs). Chapter II focuses on the structural characterization and biochemical evaluation of S6PP enzyme isoforms. The analysis reveals the presence of a plant-specific C-terminal domain crucial for homodimer conformation. Isoforms exhibit distinct behaviors in enzymatic activity, with S6PP.1 forming active homodimers, while no activity was detected in S6PP.2. The protein S6PP.2D has lower activity performance under the tested conditions. Challenges in solubilization and purification during heterologous expression are discussed. Chapter III establishes the experimental conditions for the future overexpression of allelic variants of Saccharum spp. S6PP genes in Physcomitrium patens. Plant model cultivation conditions are explored to complete its life cycle, and S6PP genes are contextualized in its genome. Addressing challenges in analyzing multicopy genes, the study emphasizes the importance of rigorous and standardized methodologies for choosing appropriate orthologs. The presented protocol offers a practical framework for researchers, enabling a reliable understanding of paralog expression patterns in multicopy genes. The present research contributes to understanding the specific functions of individual gene copies, with implications in applications such as plant breeding and biotechnology. Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPSluys, Marie Anne vanPartida, Vania Gabriela Sedano2024-05-13info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfhttps://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/87/87131/tde-20102025-135159/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPReter o conteúdo por motivos de patente, publicação e/ou direitos autoriais.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2025-10-22T15:21:02Zoai:teses.usp.br:tde-20102025-135159Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212025-10-22T15:21:02Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false
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