Avaliação do potencial do capim-elefante como suporte sustentável para imobilização de lipases

• Ano de defesa: 2024
• Autor(a) principal: Theodoro, Janaina Martins
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
• Palavras-chave em Português: Capim-elefante; Elephant grass; Esterification; Immobilized lipase; Lignocellulosic support; Lipase imobilizada Esterificação; Suporte lignocelulósico; Transesterificação; Transesterification
• Link de acesso: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/97/97139/tde-12122024-125251/

O objetivo principal deste trabalho foi utilizar a biomassa lignocelulósica capim-elefante (Pennisetum purpureum) como suporte para imobilização de lipases, visando a obtenção de um biocatalisador sustentável e avaliando o seu desempenho catalítico por meio de duas rotas: 1) transesterificação do óleo de babaçu com etanol empregando a lipase de Burkholderia cepacia (LBC) e 2) esterificação do ácido oleico com hexanol empregando a lipase de pâncreas de porco (LPP). O trabalho experimental foi desenvolvido em três etapas. Na primeira etapa, o capim-elefante foi avaliado em sua forma in natura, desaerado e prétratado em ultrassom com diferentes soluções de pH (4, 7 e 10). O material obtido em cada condição foi caracterizado quanto aos teores de celulose, hemicelulose, lignina e cinzas. A lipase pancreática foi imobilizada por adsorção física nesses suportes e a partir dos valores de atividade hidrolítica (U/g) do biocatalisador foram estabelecidas as melhores condições. Os resultados mostraram que o pré-tratamento com ultrassom em pH 7 mostrou-se o mais eficaz, resultando em uma atividade catalítica de 995,6 U/g e um aumento de 53,7% na atividade catalítica da lipase em comparação com o suporte sem tratamento (647,6 U/g). Além disso, a remoção de bolhas no interior do suporte em hexano aumentou a atividade para 869,3 U/g, representando um incremento de 34,2%. Essas duas condições foram adotadas para as etapas subsequentes. Na segunda fase do estudo, as lipases LPP e LBC foram imobilizadas em capim in natura desaerado e pré-tratado pelos métodos de ligação covalente e adsorção física. Os biocatalisadores foram caracterizados quanto suas propriedades bioquímicas (pH e temperatura), cinéticas (Km e Vmax) e estabilidade térmica (45 e 50 °C). Além disso, também foram caracterizados com relação a identificação de grupos funcionais (FTIR), área superficial (BET) e morfologia (MEV). Na terceira e última etapa, os biocatalisadores obtidos por diferentes técnicas de imobilização, ligação covalente e adsorção física, foram avaliados nas reações de síntese dos ésteres. A lipase de Burkholderia cepacia foi empregada na transesterificação do óleo de babaçu com etanol para síntese de biodiesel, sob agitação de 170 rpm, a 45ºC e razão molar 1:12 (óleo/álcool), por 72 horas. Os resultados mostraram que em todas as condições estudadas obteve-se uma conversão superior a 75% em ésteres etílicos. Para a reação de esterificação do ácido oleico com hexanol, visando a síntese do éster emoliente oleato de hexila, foi utilizada como biocatalisador a lipase pancreática sob agitação de 150 rpm, 50ºC e razão molar 1:1 (ácido/álcool), por 96 horas. Os resultados demonstraram uma conversão na faixa entre 30- 66%, dependendo do sistema imobilizado. No estudo da estabilidade operacional dos biocatalisadores, o maior tempo de meia-vida foi obtido para as reações catalisadas pelas lipases imobilizadas por ligação covalente em suporte pré-tratado, da ordem de 385,1 h para a LBC na reação de transesterificação e 150,7 h para a lipase pancreática na reação de esterificação. Os resultados indicam que o capim-elefante é um suporte promissor para imobilização de lipases em reações de síntese de ésteres, oferecendo uma alternativa viável aos suportes sintéticos devido à sua biodegradabilidade, abundância e facilidade de obtenção.