Síntese enzimática de galactooligossacarídeos a partir de lactose e soro de leite

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2008
Autor(a) principal: Lisboa, Cristiane Reinaldo
Orientador(a): Burkert, Carlos André Veiga
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Síntese enzimática
β-galactosidase
Galactooligossacarídeos
Lactose e soro de leite
Enzymatic synthesis
Galactooligosaccharides
Lactose and whey
Link de acesso: http://repositorio.furg.br/handle/1/2917
Resumo: Dissertação(mestrado) - Universidade Federal do Rio Grande, Programa de Pós-Graduação em Engenharia e Ciência de Alimentos, Escola de Química e Alimentos, 2008.
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spelling Lisboa, Cristiane ReinaldoBurkert, Carlos André Veiga2012-12-01T16:25:51Z2012-12-01T16:25:51Z2008LISBOA, Cristiane Reinaldo. Síntese enzimática de galactooligossacarídeos a partir de lactose e soro de leite. 2008. 87f. Dissertação (Mestrado em Engenharia e Ciência de Alimentos) - Universidade Federal do Rio Grande, Rio Grande, 2008.http://repositorio.furg.br/handle/1/2917Dissertação(mestrado) - Universidade Federal do Rio Grande, Programa de Pós-Graduação em Engenharia e Ciência de Alimentos, Escola de Química e Alimentos, 2008.Os galactooligossacarídeos (GOS) vêm sendo considerados como novos ingredientes funcionais dos alimentos, apresentando um grande potencial para melhorar a qualidade dos mesmos, sendo denominados como prebióticos, devido às suas características fisiológicas e tecnológicas. Podem ser produzidos a partir de lactose, principal açúcar presente no soro de leite, através de uma reação enzimática com o uso da enzima β-galactosidase, que possui atividade de transgalactosilação. Este trabalho tem como objetivo principal estudar a obtenção de galactooligosacarídeos por via enzimática. Foi utilizada b-galactosidase de Kluyveromyces lactis Lactozym® 3000L (Novozymes) e, como substratos, a lactose e o soro de leite. Um planejamento experimental 23 totalizando 11 ensaios foi proposto para cada um dos substratos, verificando-se a influência da temperatura (30 a 40°C), concentração de lactose (20 a 40%) e concentração da enzima (5 a 10 U.mL-1), obtendo-se como respostas a concentração de GOS máxima, o rendimento de GOS máximo, a produtividade de GOS máxima e conversão de lactose máxima. Os ensaios foram conduzidos a 180 rpm de agitação, em meio aquoso e pH 7,0 (tampão fosfato de sódio 0,1M), retirandose alíquotas ao longo do tempo, sendo os açúcares presentes em cada amostra quantificados através de um sistema de cromatografia líquida de alta eficiência HPLCPAD (Dionex). A enzima Lactozym® 3000L apresentou atividade de transgalactosilação na presença dos dois substratos. Utilizando como substrato lactose o rendimento atingiu 43,8% e a concentração de GOS foi de 175,3 g/L no sistema reacional composto por 40% de lactose e 10 U.mL-1 de enzima a 30°C. No entanto a produtividade máxima alcançada, de 41,1 g.L-1.h-1, bem como a máxima conversão de lactose (80,5%), foram obtidas em condições de síntese distintas. Utilizando como substrato soro de leite, os valores máximos obtidos para as respostas concentração de GOS (119,8 g.L-1) e rendimento (29,95%) em 4 h de processo foram obtidos no sistema reacional composto por 40% de lactose e 10 U.mL-1 de enzima a 40°C. Nestas condições a produtividade máxima alcançada foi de 64,4 g.L-1.h-1. O máximo valor alcançado para conversão de lactose (87,8%) foi obtido nas mesmas condições de temperatura e concentração de enzima, mas com 20% de lactose.Galactooligosaccharides (GOS) have been considered as new functional food ingredients, presenting a great potential to improve its quality. They are denominated as prebiotics, due to their physiological and technological characteristics. They can be produced from lactose, the main sugar of the whey, through an enzymatic reaction with the use of the enzyme β-galactosidase, with transgalactosylation activity. The main goal of this work was to study the enzymatic production of galactooligosaccharides. It was used β-galactosidase from Kluyveromyces lactis Lactozym® 3000L (Novozymes) and, as substrates, lactose and whey. A 23 experimental design (11 assays) was proposed for each substrate, verifying the effect of the temperature (30 to 40°C), lactose concentration (20 to 40%) and concentration of the enzyme (5 to 10 U.mL-1). The responses were maximum GOS concentration, maximum GOS yield, maximum productivity and maximum lactose conversion. Assays were carried out at 180 rpm in aqueous medium and pH 7.0 (0.1 M sodium phosphate buffer). Samples were collected and sugars were quantified by high performance liquid chromatography (HPLC-PAD system, Dionex). For lactose the yield reached 43.8% and GOS concentration was 175.3 g.L-1, in the system composed by 40% of lactose and 10 U.mL-1 of enzyme at 30°C. However, maximum productivity (41.1 g.L-1.h-1) as well as maximum lactose conversion (80.5%) were obtained in different conditions. For whey, the maximum values for the responses GOS concentration (119.8 g.L-1) and yield (29.95%) in 4 h of process were obtained in the system composed by 40% of lactose and 10 U.mL-1 of enzyme at 40°C. In these conditions, maximum productivity was 64.4 g.L-1.h-1. The maximum value for lactose conversion (87.8%) was obtained in the same temperature and enzyme concentration, but with 20% of lactose.porSíntese enzimáticaβ-galactosidaseGalactooligossacarídeosLactose e soro de leiteEnzymatic synthesisGalactooligosaccharidesLactose and wheySíntese enzimática de galactooligossacarídeos a partir de lactose e soro de leiteinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da FURG (RI FURG)instname:Universidade Federal do Rio Grande (FURG)instacron:FURGLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81678https://repositorio.furg.br/bitstreams/776d28f9-895f-4012-b912-45ebcbd32d35/downloadd3be63d3b3eee02729709361dac69efeMD52falseAnonymousREADORIGINALdissertao de mestrado cristiane.pdfdissertao de mestrado cristiane.pdfapplication/pdf830083https://repositorio.furg.br/bitstreams/468267a9-1f14-4a69-9c5c-db28493a3e54/download8a0fe102af2eaf27474ab995424a5309MD51trueAnonymousREADTEXTdissertao de mestrado cristiane.pdf.txtdissertao de mestrado cristiane.pdf.txtExtracted texttext/plain102744https://repositorio.furg.br/bitstreams/a56e0a2f-72a6-4b17-95df-7c2340aaa11d/downloade4d4c2c49c3d0b1ec31656999e9d9902MD53falseAnonymousREADTHUMBNAILdissertao de mestrado cristiane.pdf.jpgdissertao de mestrado cristiane.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg2979https://repositorio.furg.br/bitstreams/b1d07081-25e6-4aca-ad5f-4f41c3f8d94b/download796c8ae1b3c107d7bb48c6c066355fccMD54falseAnonymousREAD1/29172025-12-10 01:52:40.99open.accessoai:repositorio.furg.br:1/2917https://repositorio.furg.brRepositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.furg.br/oai/request || http://200.19.254.174/oai/requestrepositorio@furg.br||sib.bdtd@furg.bropendoar:2025-12-10T04:52:40Repositório Institucional da FURG (RI FURG) - Universidade Federal do Rio Grande (FURG)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