Potencial bioativo da fração proteica de grãos verdes e torrados e da borra de café (Coffea arabica var. IAPAR 59)

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2024
Autor(a) principal: Ribeiro, Everton
Orientador(a): Prudencio, Sandra Helena [Orientador]
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: https://repositorio.uel.br/handle/123456789/9286
Resumo: Resumo: O café é uma das maiores commodities agrícolas Com a popularidade do consumo da bebida, é crescente a quantidade de subproduto sólido gerado, o qual é conhecido como borra Os grãos verdes de café têm cerca de 1 a 15% de proteína, e teores similares são encontrados nos grãos torrados e na borra de café (1 a 13%) O objetivo deste trabalho foi verificar o potencial da fração proteica dos grãos verde e torrado e da borra de café, como fonte de peptídeos bioativos O potencial bioativo da globulina de reserva 11S foi avaliado in silico pela base de dados BIOPEP Uma parte da amostra de café verde (Coffea arábica var IAPAR 59) foi torrada em grau médio (22-23 °C) e moída A bebida de café foi preparada por percolação do café torrado e moído em água a 9 °C, e a borra obtida foi liofilizada As proteínas dos cafés verde e torrado e da borra foram extraídas em HCl ,1 M / NaCl ,1 M, e precipitadas em (NH4)2SO4 66% Os extratos proteicos obtidos foram dialisados, liofilizados e submetidos à simulação da digestão gastrointestinal com pepsina e pancreatina Os extratos, antes e após digestão, foram avaliados quanto à concentração de proteína solúvel, melanoidinas, capacidade redutora, atividade antioxidante pelos métodos ABTS e FRAP e à inibição da enzima conversora de angiotensina I (ECA) avaliada pela IC5 (concentração que inibe 5% da atividade da ECA) A globulina 11S apresentou frequência elevada de peptídeos inibidores da dipeptidil peptidase-IV (DPP-IV) (A = ,62) e da ECA (A = ,44), que podem ser liberados pela ação digestiva Antes da digestão, o extrato de café torrado apresentou a maior atividade antioxidante, para os métodos de ABTS e FRAP, respectivamente (496,83 e 813,98 µmol TEg-1) Correlações significativas (p < ,5) entre melanoidinas e os valores de ABTS (r = ,66) e FRAP (r = ,86) indicaram que a atividade antioxidante dos extratos de café torrado e da borra resultaram da interação entre proteínas e melanoidinas Após a digestão, a atividade antioxidante aumentou consideravelmente para os extratos de café torrado e da borra, obtendo-se, respectivamente, valores de 574,28 e 645,58 µmol TEg-1 para ABTS e de 196, 7 e 111,9 µmol TEg-1 para FRAP A digestão simulada não aumentou de forma expressiva a atividade antioxidante do extrato de café verde, indicando que esta não é a principal atividade biológica deste extrato A inibição da ECA foi expressiva somente após a digestão dos extratos Os extratos de café verde e da borra tiveram as menores IC5 (,3 e ,27 mgmL-1) devido à menor massa molecular dos peptídeos liberados pela digestão No extrato de café torrado, mesmo havendo menor inibição da ECA, o aumento observado após a digestão pode ser atribuído à interação com melanoidinas Dessa forma, a simulação da digestão gastrointestinal dos extratos proteicos liberou potenciais inibidores da ECA e antioxidantes Moléculas bioativas anti-hipertensivas e antioxidantes podem ser obtidas a partir da borra de café, um subproduto do processamento do café
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Universidade Estadual de Londrina, Centro de Ciências Agrárias, Programa de Pós-Graduação em Ciência de AlimentosAbstract: Coffee is one of the most traded worldwide commercial food Since the beverage is widely consumed, larger amounts of solid by-product, which is known, spent coffee ground, is generating Green coffee beans have around 1 to 15% of protein, and similar contents have already reported for both roasted beans and spent coffees (1% to 13%) The aim of this study was to evaluate the potential of proteins obtained to green and roasted coffee beans and spent coffee as a source of bioactive peptides The bioactivity of the 11S coffee storage globulin was assessed in silico using the BIOPEP database Following, green beans (Coffea arabica IAPAR 59) was roasted to medium grade (22-23 °C) and grounded Brewing was prepared by percolating the roasted beans in water at 9 °C, and the spent coffee obtained was freeze-dried Proteins of green and roasted beans and spent coffee were extracted in 1 M HCl /1 M NaCl followed by precipitation in 66% (NH4)2SO4 Protein extracts obtained were dialyzed, freeze-dried and submitted to simulated gastrointestinal digestion with pepsin and pancreatin The extracts, before and after digestion, were evaluated as soluble protein content, melanoidins, reducing capacity, antioxidant capacity measured by ABTS and FRAP assays, and the angiotensin-converting enzyme I (ACE) inhibition measured by the IC5 (concentration that inhibits 5% of ACE activity) A high frequency of dipeptidyl peptidase-IV (DPP-IV) (A = 62) and ACE inhibitor peptides (A = 42) has been found encrypted in 11S coffee globulin, which could be released by digestion Before simulating digestion, roasted bean extract showed higher antioxidant capacity for both ABTS and FRAP (49683 and 81398 µmol TEg-1, respectively) Significant correlations (p < 5) between melanoidins and ABTS (r = 66) and FRAP (r = 86), suggests that antioxidant capacity exhibited for both roasted bean and spent coffee may be due to protein-melanoidins linkages induced by roasting After digestion, antioxidant capacity considerably enhanced for roasted bean and spent coffee extracts, obtaining, respectively, values such as 57428 and 64558 for ABTS; and 1967 and 1119 for FRAP, at µmol TEg-1 Simulating digestion was not able to improve antioxidant capacity for the green bean extract, suggesting that it is not the main biological activity within the extract ACE inhibition was significant only after digestion of the extracts Green beans and spent coffee extracts showed the lowest IC5 (3 and 27 mg SPmL-1) due to smaller peptides released by digestion Even though the roasted bean extract showed less ACE inhibition, the increase observed after digestion can be assigned to the protein-melanoidins linkages Thus, digestion gastrointestinal simulating of coffee proteins is able to release potential ACE inhibitors and antioxidants Coffee proteins can be a good source of bioactive peptides and this potential could be obtained even in spent coffee, a by-product of coffee processingporCaféPeptídeosDigestãoAntioxidantesEnzima conversora da angiotensinaCoffeePeptidesDigestionAntioxidantsAngiotensin converting enzimePotencial bioativo da fração proteica de grãos verdes e torrados e da borra de café (Coffea arabica var. IAPAR 59)info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisMestradoCiência de AlimentosCentro de Ciências AgráriasPrograma de Pós-Graduação em Ciência de Alimentos-1-1reponame:Repositório Institucional da UELinstname:Universidade Estadual de Londrina (UEL)instacron:UELinfo:eu-repo/semantics/openAccess4079vtls000231796SIMvtls000231796http://www.bibliotecadigital.uel.br/document/?code=vtls00023179664.00SIMhttp://www.bibliotecadigital.uel.br/document/?code=vtls0002317967619.pdf123456789/702 - Mestrado - Ciência de AlimentosORIGINAL7619.pdfapplication/pdf779438https://repositorio.uel.br/bitstreams/08d92837-a59b-4d35-8718-6a697fc64742/download26fa1bfe4539fd120865d3a4dc1c2a1bMD51LICENCElicence.txttext/plain263https://repositorio.uel.br/bitstreams/2f5c427a-7fcf-4f8c-a48f-c8a15c93f70b/download753f376dfdbc064b559839be95ac5523MD52THUMBNAIL7619.pdf.jpg7619.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg3594https://repositorio.uel.br/bitstreams/ef6ee3d0-8c4c-49a2-8727-ffdb2421d0a3/download07bcb808837ccc57b9e94000c4849322MD53123456789/92862024-07-12 01:20:23.745open.accessoai:repositorio.uel.br:123456789/9286https://repositorio.uel.brBiblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.bibliotecadigital.uel.br/PUBhttp://www.bibliotecadigital.uel.br/OAI/oai2.phpbcuel@uel.br||opendoar:2024-07-12T04:20:23Repositório Institucional da UEL - Universidade Estadual de Londrina (UEL)false
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