Metabolismo de trealose e caracterização de trealases citoplasmáticas em Candida glabrata

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2012
Autor(a) principal: Barros, Ludmila Mascarenhas
Orientador(a): Stambuk, Boris Juan Carlos Ugarte
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Link de acesso: http://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/95053
Resumo: Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Biológicas, Programa de Pós-Graduação em Bioquímica, Florianópolis, 2011
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spelling Universidade Federal de Santa CatarinaBarros, Ludmila MascarenhasStambuk, Boris Juan Carlos Ugarte2012-10-25T20:04:51Z2012-10-25T20:04:51Z2012-10-25T20:04:51Z289069http://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/95053Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Biológicas, Programa de Pós-Graduação em Bioquímica, Florianópolis, 2011Candida glabrata é uma levedura encontrada normalmente no trato digestivo humano e mucosas humanas, mas em pacientes imunocomprometidos pode causar infecções sistêmicas de alta morbidade e mortalidade. Esta levedura perdeu vários genes envolvidos no metabolismo de açúcares, sendo capaz de assimilar somente glicose e trealose, uma característica importante no diagnóstico laboratorial deste patógeno emergente. Nosso trabalho se propôs a analisar o metabolismo da trealose, e as enzimas intracelulares (trealase neutra e trealase ácida) envolvidas na degradação deste açúcar. Nossos resultados indicam que embora C. glabrata metabolize a trealose de forma semelhante a outras leveduras (a trealose acumulada na fase estacionária do crescimento é prontamente degradada após suprir as células com glicose), a atividade da trealase neutra nestas células aparentemente não seria responsável pela degradação da trealose uma vez que sua atividade não aumentava no período de maior hidrólise deste açúcar. Nossos resultados também mostram que a alta atividade da trealase ácida presente nas células de C. glabrata, atrapalha a determinação da trealase neutra nestas células (baseado apenas na diferença de pH ótimo da atividade). Neste contexto a utilização de uma linhagem (RY01) deletada no gene CgATH1, e portanto sem atividade trealase ácida, foi fundamental para melhor caracterizar a atividade trealase neutra nesta levedura, e sua possível regulação. Esta enzima não mostrou maior atividade na fase exponencial do crescimento quando a glicose está presente como fonte de carbono, nem ativação por AMPc via proteína cinase A, embora os resultados indiquem que a trealase neutra de C. glabrata degrada trealose na fase exponencial, pois na cepa deletada RY01 observou-se um queda brusca nos níveis de trealose durante esta fase do crescimento. Diferenças significativas foram também observadas na metabolização de trealose durante o estresse térmico em C. glabrata, quando comparada a outras leveduras.Candida glabrata is a yeast normally found in the human digestive tract and mucous membranes, but in immunocompromised patients can cause systemic infections with high morbidity and mortality. This yeast has lost many genes involved in sugar metabolism, being able to assimilate only glucose and trehalose, an important feature in the laboratory diagnosis of this emerging pathogen. Our study aimed to analyze the metabolism of trehalose, and the intracellular enzymes (neutral trehalase and acid trehalase) involved in its hydrolysis. Our results indicate that although C. glabrata metabolizes trehalose in a similar way as other yeasts (trehalose accumulated during the stationary phase of growth is rapidly hydrolyzed after supplying the cells with glucose), the neutral trehalase activity in this cells seemed not to be involved in trehalose degradation as its activity did not increase during the period of higher sugar hydrolysis. Our results also show that the high activity of the acid trehalase present in C. glabrata cells, impairs the accurate determination of the neutral trehalase in these cells (based only in optimal pH activity differences). In this context, the use of a strain (RY01) deleted in the CgATH1 gene, and consequently without acid trehalase activity, was pivotal to better characterize the neutral trehalase activity in this cells, and its possible regulation. This enzyme did not show higher activity during the exponential phase of growth when glucose is present as carbon source, neither AMPc activation through protein cinase A, although our results indicate that the C. glabrata neutral trehalase hydrolyses trehalose during the exponential phase, since in the RY01 deleted strain a rapid drop in trehalose levels during this growth phase was observed. Significant differences were also observed in trehalose metabolism during heat stress in C. glabrata, when compared with other yeasts.65 p.| il., grafs.porBioquimicaCandida glabrataTrealaseTrealoseMetabolismoMetabolismo de trealose e caracterização de trealases citoplasmáticas em Candida glabratainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisreponame:Repositório Institucional da UFSCinstname:Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)instacron:UFSCinfo:eu-repo/semantics/openAccessORIGINAL289069.pdfapplication/pdf722734https://repositorio.ufsc.br/bitstream/123456789/95053/1/289069.pdfe7dbc3e1a0538c756cfe254ff14b6aacMD51TEXT289069.pdf.txt289069.pdf.txtExtracted Texttext/plain89770https://repositorio.ufsc.br/bitstream/123456789/95053/2/289069.pdf.txtb0ec25197292dbbb5a957ec6e04e573dMD52THUMBNAIL289069.pdf.jpg289069.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg707https://repositorio.ufsc.br/bitstream/123456789/95053/3/289069.pdf.jpg673eb773a1c9a281ec2c260b6a341261MD53123456789/950532013-05-01 06:35:53.372oai:repositorio.ufsc.br:123456789/95053Repositório InstitucionalPUBhttp://150.162.242.35/oai/requestsandra.sobrera@ufsc.bropendoar:23732013-05-01T09:35:53Repositório Institucional da UFSC - Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)false
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