Caracterização biofísico-química da proteína de matriz do vírus sincicial respiratório humano.

• Ano de defesa: 2021
• Autor(a) principal: Guimaraes, Giovana Cavenaghi [UNESP]
• Orientador(a): de Souza, Fátima Pereira [UNESP], Caruso, Ícaro Putinhon [UNESP]
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Estadual Paulista (Unesp)
• Palavras-chave em Português: Proteína M; hRSV; Temperatura; pH; Salinidade
• Palavras-chave em Inglês: M protein; Temperature; Salinity
• Link de acesso: http://hdl.handle.net/11449/211016

O Vírus Sincicial Respiratório Humano (hRSV) é o principal agente causador de infecções no trato respiratório inferior em crianças e idosos por todo o mundo. A proteína de matriz (M) é essencial para o ciclo viral, uma vez que atua no processo de replicaçãoo, interagindo com proteínas do complexo ribonucleoproteico (RNPs). Posteriormente, a proteína M atua coordenando a transferência dos RNPs para locais de jangadas lipídicas, a partir da interação com o citoesqueleto celular, auxiliando assim no brotamento e liberação de vírions. Sabe-se então, que a proteína atua na célula hospedeira e tem grande importância na replicação viral, desta forma, o objetivo do presente trabalho foi compreender as mudanças conformacionais que podem ocorrer na proteína em diferentes condições de pH, temperatura e salinidade. Utilizando a proteína de matriz recombinante, foram realizados experimentos de fluorescência, dicroísmo circular e calorimetria de varredura diferencial. Os resultados do presente trabalho demonstraram que o processo de desnaturação térmica da proteína é irreversível e apresenta temperatura de desenovelamento de aproximadamente 44 °C. Além disso, sua estrutura secundária é influenciada pelo pH. Porém, mesmo em condição extremamente ácida, a proteína ainda possui parte de sua estrutura preservada. Por fim, o aumento da concentração iônica leva a uma desestabilização da proteína, resultando em diminuição da sua temperatura de desenovelamento. Desta forma os resultados do presente estudo auxiliaram para uma melhor compreensão de características conformacionais da proteína de matriz do hRSV.