Agregação em aminoácidos: novas constantes de equilíbrio em meio aquoso

• Ano de defesa: 2003
• Autor(a) principal: Mouchrek Filho, João Elias
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
• Palavras-chave em Português: aggregation; agregação; amino acids; aminoácidos; analytical chemistry; constante de equilíbrio; equilibrium constant; química analítica
• Link de acesso: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75132/tde-10022026-164429/

Embora mais de trezentos aminoácidos diferentes tenham sido identificados na natureza, somente vinte são comumente encontrados como constituintes das unidades básicas formadoras das proteínas e são os únicos codificados pelo DNA, o material genético na célula. Apresentam na molécula grupos ácidos e básicos ocorrendo a formação de um íon dipolar ou zwitterion. O presente estudo trata de medidas de pKa dos aminoácidos, essenciais e não essenciais, em condições de força iônica constante, com base na calibração inicial do eletrodo de vidro em meio ácido para medir valores de pH, isto é, valores expressos em concentração hidrogeniônica. A determinação dos pKa e das constantes de agregação foram realizadas potenciometricamente com quatro forças iônicas distintas: 0,5; 1,0; 1,5 e 2,0 mol L-1 em NaCl a (25 ± 0,1) °C. A calibração inicial do eletrodo de vidro foi realizada com uma solução de HCl 1,0x10-2 mol e solução de NaCl em concentrações que foi obtido. Este processo permite determinar diretamente a concentração de ácido livre nas soluções após colocá-las na presença de eletrólito suporte, de modo a manter a mesma atmosfera iônica da solução calibradora. Um programa computacional elaborado em Quick Basic, baseado na Equação de Nernst, analisou as curvas por processo de mínimos quadrados obtendo se a resposta do eletrodo nas titulações sequenciais. A linearização de curvas, balanços protônicos, massa, volume e estratégia de estudos de equilíbrio foram introduzidos em um outro programa computacional em Quick Basic, com base na Equação de Henderson-Hasselbalch, para obtenção das constantes de agregação. Os resultados mostraram que os aminoácidos formam dímeros em solução aquosa mesmo nas menores concentrações medidas. As constantes de agregação dos aminoácidos estudados apresentaram valores que variaram de 33 a 614 mol-1 L correspondendo a números na ordem de 3.000 a 131.000 vezes maiores que as constantes de ionização. Em função dos resultados, as moléculas, possivelmente, estejam em solução predominantemente, na forma agregada.