Determinação das estruturas secundárias de proteínas, em estado sólido, por FTIR

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 1996
Autor(a) principal: Forato, Lucimara Aparecida
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75131/tde-30062025-141015/
Resumo: A espectroscopia de Infravermelho com Transformada de Fourier (FTIR) foi usada na análise das estruturas secundárias de proteínas liofilizadas em pastilhas de KBr. Usou-se inicialmente o ajuste e a deconvolução de Fourier para aumentar a resolução da banda de amida I. A quantificação foi baseada nas atribuições dos espectros em solução e apresentam baixa correlação com as estruturas secundárias da mesma proteína calculadas a partir dos dados de raios X. Para estudar a fonte dessa baixa correlação analisou-se os métodos de aumento de resolução: derivada deconvolução de Fourier e ajuste do sinal original e deconvoluído em espectros simulados. Este estudo demonstrou que há vários problemas com esses métodos. Analisou-se também as 14 proteínas com os métodos de reconhecimento de padrões (PLS e PCR), usando a região de 1800 a 1200 cm-1 e os algoritmos de Kabsch & Sander (KS). Kabsch & Sander melhorado (KSM) e Levitt & Greer (LG) para calcular as estruturas secundárias a partir dos dados de raios X. A melhor correlação (0.82 para α-hélice e folhas-β) foi obtida com LG e KSM e com a banda de amida I, 1700-1600 cm-1.
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