Análise estrutural, avaliação do potencial antibiofilme e atividade antibacteriana de HGA-2, lectina de Holothuria grisea, em combinação com antibióticos

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2024
Autor(a) principal: Tabosa, Pedro Arthur Sousa
Orientador(a): Carneiro, Rômulo Farias
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Área do conhecimento CNPq:
Link de acesso: http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/79272
Resumo: Echinoderms (from the Greek echinos, “thorny”; derma, “skin”) are a group of animals that belong to the phylum Echinodermata. This phylum comprises approximately 7,000 living species and about 13,000 fossil species. A lot of natural substances with bioactive properties have been isolated from echinoderms, including: sulfated polysaccharides, glycoproteins, peptides, lectins and others. Invertebrates do not have an adaptive immune system. In echinoderms, it is accepted that lectins can be an important role in the immune system, functioning as key molecules in the body's immune response. HGA-2 was purified by affinity chromatography on guar gum and the protein was eluted with EDTA. HGA-2 showed greater affinity for carbohydrates and glycoproteins that present galactose residues in their structural conformations. In addition to saccharides, the hemagglutinating activity of HGA-2 was also inhibited by glycoproteins such as porcine stomach mucin type II, asialofetuin and thyroglobulin. With the exception of CEL-IV, analysis of the known amino acids of HGA-2 showed greater similarity with a putative lectin from Holothuria leucospilota. HGA-2 also showed a greater phylogenetic relationship with echinoderm lectins. Based on the three dimensional model of KAJ8044242.1, it is possible to suggest that HGA-2 is a lectin that contains the conserved EPN motif. HGA-2 in association with tetracycline, showed an additive effect and synergistic effect against S. aureus ATCC 700698 and E. coli ATCCC 11303, respectively. HGA-2 is a protein with antibacterial potential, when in association with tetracycline the lectin potentiated the effect of the antibiotic. Moreover, the lectin was able to reduce the formation of bacterial biofilms of S. aureus and E.coli. Thus, HGA-2 shows a potential use for the development of new antibacterial drugs.
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spelling Tabosa, Pedro Arthur SousaCarneiro, Rômulo Farias2024-12-30T13:27:24Z2024-12-30T13:27:24Z2024TABOSA, Pedro Arthur Sousa. Análise estrutural, avaliação do potencial antibiofilme e atividade antibacteriana de HGA-2, lectina de Holothuria grisea, em combinação com antibióticos. 2024. 64 f. Dissertação (Mestrado em Engenharia de Pesca) - Programa de Pós-Graduação em Engenharia de Pesca, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2024.http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/79272Echinoderms (from the Greek echinos, “thorny”; derma, “skin”) are a group of animals that belong to the phylum Echinodermata. This phylum comprises approximately 7,000 living species and about 13,000 fossil species. A lot of natural substances with bioactive properties have been isolated from echinoderms, including: sulfated polysaccharides, glycoproteins, peptides, lectins and others. Invertebrates do not have an adaptive immune system. In echinoderms, it is accepted that lectins can be an important role in the immune system, functioning as key molecules in the body's immune response. HGA-2 was purified by affinity chromatography on guar gum and the protein was eluted with EDTA. HGA-2 showed greater affinity for carbohydrates and glycoproteins that present galactose residues in their structural conformations. In addition to saccharides, the hemagglutinating activity of HGA-2 was also inhibited by glycoproteins such as porcine stomach mucin type II, asialofetuin and thyroglobulin. With the exception of CEL-IV, analysis of the known amino acids of HGA-2 showed greater similarity with a putative lectin from Holothuria leucospilota. HGA-2 also showed a greater phylogenetic relationship with echinoderm lectins. Based on the three dimensional model of KAJ8044242.1, it is possible to suggest that HGA-2 is a lectin that contains the conserved EPN motif. HGA-2 in association with tetracycline, showed an additive effect and synergistic effect against S. aureus ATCC 700698 and E. coli ATCCC 11303, respectively. HGA-2 is a protein with antibacterial potential, when in association with tetracycline the lectin potentiated the effect of the antibiotic. Moreover, the lectin was able to reduce the formation of bacterial biofilms of S. aureus and E.coli. Thus, HGA-2 shows a potential use for the development of new antibacterial drugs.Os equinodermos (do grego echinos, “espinhoso”; derma, “pele”) são um grupo de animais que pertencem ao filo Echinodermata. Este filo compreende cerca de 7.000 espécies vivas e cerca de 13.000 espécies fósseis. Diversas substâncias naturais, com propriedades bioativas, foram isoladas de quinodermos, incluindo: polissacarídeos sulfatados, glicoproteínas, peptídeos, lectinas e outros. Os invertebrados não possuem sistema imunológico adaptativo. Nos equinodermos é normalmente aceito que as lectinas possam desempenhar um papel importante no sistema imunológico, funcionando como moléculas-chave na resposta imune do organismo. HGA-2 foi purificada com sucesso através de cromatografia de afinidade em goma de guar e eluída com EDTA. HGA-2 apresentou maior afinidade por carboidratos e glicoproteínas que apresentam resíduos de galactose em suas conformações estruturais. Além dos sacarídeos, a atividade hemaglutinante de HGA-2 também foi inibida por glicoproteínas como mucina de estômago de porco tipo II, asialofetuína e tiroglobulina. Além de CEL-IV, a análise dos aminoácidos conhecidos de HGA-2, mostrou maior similaridade com uma lectina putativa de Holothuria leucospilota. HGA-2 também apresentou maior relação filogenética com lectinas de equinodermos. A partir do modelo tridimensional de KAJ8044242.1 é possível sugerir que HGA-2 seja uma lectina que contenha o motivo conservado EPN. HGA-2, quando combinada a tetraciclina, apresentou um efeito aditivo e efeito sinérgico contra S. aureus ATCC 700698 e E. coli ATCCC 11303, respectivamente. HGA-2 é uma proteína com potencial antibacteriano, quando em associação com a tetraciclina a lectina potencializou o efeito do antibiótico. Além disso, a lectina foi capaz de reduzir a formação de biofilme bacteriano de S. aureus e E. coli. Sendo assim, HGA-2 mostra um potencial uso para o desenvolvimento de novos fármacos antibacterianos.Análise estrutural, avaliação do potencial antibiofilme e atividade antibacteriana de HGA-2, lectina de Holothuria grisea, em combinação com antibióticosinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisLectinaSinergismoAtividade antibiofilmeLectinSynergisticAntibiofilm activityCNPQ::CIENCIAS AGRARIAS::RECURSOS PESQUEIROS E ENGENHARIA DE PESCAinfo:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)instname:Universidade Federal do Ceará (UFC)instacron:UFChttps://orcid.org/0000-0001-6233-8363http://lattes.cnpq.br/7692242297818249_https://orcid.org/0000-0003-0024-2512http://lattes.cnpq.br/86614497341289552024-12-30ORIGINALdis_2024_pastabosa.pdfdis_2024_pastabosa.pdfapplication/pdf3179429http://repositorio.ufc.br/bitstream/riufc/79272/1/dis_2024_pastabosa.pdfb4bf8d6b9eff5520af3c0ecd3b918a72MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748http://repositorio.ufc.br/bitstream/riufc/79272/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52riufc/792722024-12-30 10:27:25.714oai:repositorio.ufc.br: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Repositório InstitucionalPUBhttp://www.repositorio.ufc.br/ri-oai/requestbu@ufc.br || repositorio@ufc.bropendoar:2024-12-30T13:27:25Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC) - Universidade Federal do Ceará (UFC)false
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