Estudo cinético da hidrólise enzimática de amido: inibição pelo produto.

• Ano de defesa: 1987
• Autor(a) principal: Giordano, Raquel de Lima Camargo
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
• Palavras-chave em Português: Chemical kinetics; Cinética química; Enzimas; Enzymes; Hidrólise; Hydrolysis
• Link de acesso: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/3/3137/tde-28112025-115830/

Estudou-se, neste trabalho, o efeito da adição de glicose na cinética da hidrólise de amido, catalisada por glicoamilase. Determinaram-se, experimentalmente, as velocidades iniciais da reação para diferentes concentrações iniciais de amido e glicose, nas temperaturas de 60°C, 51°C, 40°C e 30°C, mantendo-se constantes em todos os ensaios o pH (4,2) e a concentração de enzima (6,05x10-5 ml enzima/ml solução). Os resultados experimentais foram analisados pelos métodos de Lineweaver-Burk; Dixon e ajuste direto de prováveis equações de velocidade através de regressão não linear pelo método dos mínimos quadrados. A análise dos resultados obtidos pelo método de Lineweaver-Burk permitiu concluir que este método não é conveniente para a definição de modelos de inibição mas pode ser utilizado para a estimativa de Vmáx e Km. Através do método de Dixon foi possível concluir que a glicose é um inibidor competitivo da hidrólise de amido, catalisada por glicoamilase. O ajuste de uma equação tipo Michaelis-Mentem, com inibição competitiva, aos pontos experimentais permitiu a determinação precisa dos parâmetros cinéticos da reação (Vmáx, Km e Ki), nas quatro temperaturas estudadas. Através dos valores obtidos para os parâmetros verificou-se que o decréscimo da temperatura implica na diminuição da velocidade máxima da reação; no aumento da afinidade da glicoamilase pelo amido; e no aumento linear do efeito inibidor da glicose. A energia de ativação, determinada segundo Arrhenius, foi de 17732 cal/mol.