MIneralização biomimética in vivo e in vitro de matrizes de colágeno aniônico: modelo de biomineralização
| Ano de defesa: | 2005 |
|---|---|
| Autor(a) principal: | |
| Orientador(a): | |
| Banca de defesa: | |
| Tipo de documento: | Tese |
| Tipo de acesso: | Acesso aberto |
| Idioma: | por |
| Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
|
| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
|
| Departamento: |
Não Informado pela instituição
|
| País: |
Não Informado pela instituição
|
| Palavras-chave em Português: | |
| Link de acesso: | https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75132/tde-16032026-155552/ |
Resumo: | Matrizes de colágeno aniônico preparado por hidrólise seletiva de grupos carboxamidas de resíduos de Asparagina e Glutamina são mineralizadas in vivo sem resposta inflamatória, biodegradação ou absorção, com depósito de fosfato de cálcio cuja morfologia é similar à periodicidade D encontrada na organização fibrilar do colágeno do tipo I. A mineralização in vitro do mesmo material resulta também na deposição de fases minerais com morfologia similar, apontando que a hidrólise seletiva desses grupos carboxamidas introduz na matriz sinal para a mineralização do colágeno do tipo I o qual só é mineralizado in vivo, no Tecido Ósseo ou sob condições patológicas. Avaliação de micrografia de microscopia eletrônica de transmissão indica que a hidrólise das amidas ocorre na interface Overlap:Gap em virtude das reduções nas distâncias interbandas dessas regiões. A ausência da reação inflamatória sugere, para esse tipo de colágeno, um comportamento biomimético e como consequência seu uso em potencial para a reconstrução de Tecido Ósseo. Com base nestes resultados, na análise da composição química da sequência primária das cadeias α1 e α2 da estrutura microfibrilar, principalmente dos aminoácidos básicos, ácidos, Asparagina e Glutamina é proposto um modelo para mineralização do colágeno do tipo I, similar àquele que ocorre na dentina e na formação de cristais de oxalato de cálcio presentes nos cálculos renais. O conhecimento deste mecanismo está relacionado com a abertura de possibilidades para o tratamento de patologias que incluem a formação de placas na aterosclerose, calcificação de válvula cardíaca e osteoporose. |
| id |
USP_fbaf51958b620e5866063c54dad40c3f |
|---|---|
| oai_identifier_str |
oai:teses.usp.br:tde-16032026-155552 |
| network_acronym_str |
USP |
| network_name_str |
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP |
| repository_id_str |
|
| spelling |
MIneralização biomimética in vivo e in vitro de matrizes de colágeno aniônico: modelo de biomineralizaçãoBiomimetic mineralization in vivo and in vitro of anionic collagen matrices: biomineralization modelanionic collagenbiomateriaisbiomaterialsbiomineralizaçãobiomineralizationcolágeno aniônicoengenharia de tecidostissue engineeringMatrizes de colágeno aniônico preparado por hidrólise seletiva de grupos carboxamidas de resíduos de Asparagina e Glutamina são mineralizadas in vivo sem resposta inflamatória, biodegradação ou absorção, com depósito de fosfato de cálcio cuja morfologia é similar à periodicidade D encontrada na organização fibrilar do colágeno do tipo I. A mineralização in vitro do mesmo material resulta também na deposição de fases minerais com morfologia similar, apontando que a hidrólise seletiva desses grupos carboxamidas introduz na matriz sinal para a mineralização do colágeno do tipo I o qual só é mineralizado in vivo, no Tecido Ósseo ou sob condições patológicas. Avaliação de micrografia de microscopia eletrônica de transmissão indica que a hidrólise das amidas ocorre na interface Overlap:Gap em virtude das reduções nas distâncias interbandas dessas regiões. A ausência da reação inflamatória sugere, para esse tipo de colágeno, um comportamento biomimético e como consequência seu uso em potencial para a reconstrução de Tecido Ósseo. Com base nestes resultados, na análise da composição química da sequência primária das cadeias α1 e α2 da estrutura microfibrilar, principalmente dos aminoácidos básicos, ácidos, Asparagina e Glutamina é proposto um modelo para mineralização do colágeno do tipo I, similar àquele que ocorre na dentina e na formação de cristais de oxalato de cálcio presentes nos cálculos renais. O conhecimento deste mecanismo está relacionado com a abertura de possibilidades para o tratamento de patologias que incluem a formação de placas na aterosclerose, calcificação de válvula cardíaca e osteoporose.Anionic collagen matrices prepared by selective hydrolysis of carboxamide side chain residues of Asparagine and Glutamine are mineralized in vivo, without inflammatory response or resorption and, with deposition of calcium phosphate ceramic with a morphology similar to the D periodicity of type I collagen fibril assembly. Mineralization in vitro of the same material result in mineral deposits over collagen fibers with a similar morphology as that found in vivo, suggesting that hydrolysis of carboxamide side chain introduces within collagen molecule a signal for mineralization, since collagen mineralization only occurs in vivo in natural bone or under pathological conditions. Electron transmission microscopy shows that amide hydrolysis occurs at the Overlap:Gap interface as suggested by reductions in interband distances observed in this region. The absence of inflammation observed for anionic collagen in vivo suggest a biomimetic behavior toward mineralization and, as a consequence a potential synthetic extra cellular matrices for bone tissue reconstruction. On the basis of this results and analysis of the primary structure of type I collagen α1 and α2 chains, particularly acidic, basic, amino acid amides and hydrophobic, a model for the mineralization in vitro is proposes, with the control performed by the particular distribution of acidic and hydrophobic aminoacids. The knowledge of the mechanism of mineralization over collagen opens ways not only for the development of new synthetic collagen based extracellular matrices for bone reconstruction but also to understanding of the processes involved in the formation of atherosclerotic plates, cardiac valve calcification and osteoporosis.Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPGoissis, GilbertoGoissis, Silvana Vargas da Silva2005-04-28info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfhttps://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75132/tde-16032026-155552/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPLiberar o conteúdo para acesso público.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2026-03-17T13:54:02Zoai:teses.usp.br:tde-16032026-155552Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212026-03-17T13:54:02Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false |
| dc.title.none.fl_str_mv |
MIneralização biomimética in vivo e in vitro de matrizes de colágeno aniônico: modelo de biomineralização Biomimetic mineralization in vivo and in vitro of anionic collagen matrices: biomineralization model |
| title |
MIneralização biomimética in vivo e in vitro de matrizes de colágeno aniônico: modelo de biomineralização |
| spellingShingle |
MIneralização biomimética in vivo e in vitro de matrizes de colágeno aniônico: modelo de biomineralização Goissis, Silvana Vargas da Silva anionic collagen biomateriais biomaterials biomineralização biomineralization colágeno aniônico engenharia de tecidos tissue engineering |
| title_short |
MIneralização biomimética in vivo e in vitro de matrizes de colágeno aniônico: modelo de biomineralização |
| title_full |
MIneralização biomimética in vivo e in vitro de matrizes de colágeno aniônico: modelo de biomineralização |
| title_fullStr |
MIneralização biomimética in vivo e in vitro de matrizes de colágeno aniônico: modelo de biomineralização |
| title_full_unstemmed |
MIneralização biomimética in vivo e in vitro de matrizes de colágeno aniônico: modelo de biomineralização |
| title_sort |
MIneralização biomimética in vivo e in vitro de matrizes de colágeno aniônico: modelo de biomineralização |
| author |
Goissis, Silvana Vargas da Silva |
| author_facet |
Goissis, Silvana Vargas da Silva |
| author_role |
author |
| dc.contributor.none.fl_str_mv |
Goissis, Gilberto |
| dc.contributor.author.fl_str_mv |
Goissis, Silvana Vargas da Silva |
| dc.subject.por.fl_str_mv |
anionic collagen biomateriais biomaterials biomineralização biomineralization colágeno aniônico engenharia de tecidos tissue engineering |
| topic |
anionic collagen biomateriais biomaterials biomineralização biomineralization colágeno aniônico engenharia de tecidos tissue engineering |
| description |
Matrizes de colágeno aniônico preparado por hidrólise seletiva de grupos carboxamidas de resíduos de Asparagina e Glutamina são mineralizadas in vivo sem resposta inflamatória, biodegradação ou absorção, com depósito de fosfato de cálcio cuja morfologia é similar à periodicidade D encontrada na organização fibrilar do colágeno do tipo I. A mineralização in vitro do mesmo material resulta também na deposição de fases minerais com morfologia similar, apontando que a hidrólise seletiva desses grupos carboxamidas introduz na matriz sinal para a mineralização do colágeno do tipo I o qual só é mineralizado in vivo, no Tecido Ósseo ou sob condições patológicas. Avaliação de micrografia de microscopia eletrônica de transmissão indica que a hidrólise das amidas ocorre na interface Overlap:Gap em virtude das reduções nas distâncias interbandas dessas regiões. A ausência da reação inflamatória sugere, para esse tipo de colágeno, um comportamento biomimético e como consequência seu uso em potencial para a reconstrução de Tecido Ósseo. Com base nestes resultados, na análise da composição química da sequência primária das cadeias α1 e α2 da estrutura microfibrilar, principalmente dos aminoácidos básicos, ácidos, Asparagina e Glutamina é proposto um modelo para mineralização do colágeno do tipo I, similar àquele que ocorre na dentina e na formação de cristais de oxalato de cálcio presentes nos cálculos renais. O conhecimento deste mecanismo está relacionado com a abertura de possibilidades para o tratamento de patologias que incluem a formação de placas na aterosclerose, calcificação de válvula cardíaca e osteoporose. |
| publishDate |
2005 |
| dc.date.none.fl_str_mv |
2005-04-28 |
| dc.type.status.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/publishedVersion |
| dc.type.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| format |
doctoralThesis |
| status_str |
publishedVersion |
| dc.identifier.uri.fl_str_mv |
https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75132/tde-16032026-155552/ |
| url |
https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75132/tde-16032026-155552/ |
| dc.language.iso.fl_str_mv |
por |
| language |
por |
| dc.relation.none.fl_str_mv |
|
| dc.rights.driver.fl_str_mv |
Liberar o conteúdo para acesso público. info:eu-repo/semantics/openAccess |
| rights_invalid_str_mv |
Liberar o conteúdo para acesso público. |
| eu_rights_str_mv |
openAccess |
| dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf |
| dc.coverage.none.fl_str_mv |
|
| dc.publisher.none.fl_str_mv |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP |
| publisher.none.fl_str_mv |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP |
| dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP instname:Universidade de São Paulo (USP) instacron:USP |
| instname_str |
Universidade de São Paulo (USP) |
| instacron_str |
USP |
| institution |
USP |
| reponame_str |
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP |
| collection |
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP |
| repository.name.fl_str_mv |
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP) |
| repository.mail.fl_str_mv |
virginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.br |
| _version_ |
1865492442876215296 |