Estudos espectroscópicos de porfirinas aquo-solúveis em função do pH e da interação em albumina de soro bovino
| Ano de defesa: | 1997 |
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| Tipo de documento: | Tese |
| Tipo de acesso: | Acesso aberto |
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| Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: | |
| Link de acesso: | https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75131/tde-17032026-100104/ |
Resumo: | Este trabalho descreve o estudo das propriedades físico-químicas das porfirinas aniônicas TPPS4 e FeTPPS4 e da porfirina catiônica TMPyP em solução aquosa, bem como sua interação com a albumina de soro bovino (BSA). Foram utilizadas técnicas de absorção ótica, fluorescência, espalhamento de luz, Ressonância Paramagnética Eletrônica (RPE), Ressonância Magnética Nuclear (RMN) e Dicroísmo Circular Magnético (MCD). Os resultados de absorção ótica em função do pH mostraram equilíbrios entre diferentes formas iônicas e estados de agregação das porfirinas. A interação com a BSA foi monitorada pela supressão da fluorescência intrínseca da proteína e das porfirinas, permitindo a determinação de constantes de ligação e do número de moléculas ligadas por macromolécula. Os experimentos de RPE e relaxação dos prótons da água para a FeTPPS4 indicaram alterações no estado de spin do ferro e na coordenação axial ao se ligar à albumina, sugerindo a formação de complexos com diferentes propriedades paramagnéticas, dependendo do pH e da razão proteína/porfirina. As medidas de espalhamento de luz confirmaram a tendência de agregação da TPPS4 na presença de baixas concentrações de BSA, efeito não observado para a TMPyP. |
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Estudos espectroscópicos de porfirinas aquo-solúveis em função do pH e da interação em albumina de soro bovinoSpectroscopic studies of water-soluble porphyrins as a function of ph and the interaction with bovine serum albuminalbumina de soro bovinobovine serum albuminespectroscopiainteração proteína-liganteporfirinasporphyrinsprotein-ligand interactionspectroscopyEste trabalho descreve o estudo das propriedades físico-químicas das porfirinas aniônicas TPPS4 e FeTPPS4 e da porfirina catiônica TMPyP em solução aquosa, bem como sua interação com a albumina de soro bovino (BSA). Foram utilizadas técnicas de absorção ótica, fluorescência, espalhamento de luz, Ressonância Paramagnética Eletrônica (RPE), Ressonância Magnética Nuclear (RMN) e Dicroísmo Circular Magnético (MCD). Os resultados de absorção ótica em função do pH mostraram equilíbrios entre diferentes formas iônicas e estados de agregação das porfirinas. A interação com a BSA foi monitorada pela supressão da fluorescência intrínseca da proteína e das porfirinas, permitindo a determinação de constantes de ligação e do número de moléculas ligadas por macromolécula. Os experimentos de RPE e relaxação dos prótons da água para a FeTPPS4 indicaram alterações no estado de spin do ferro e na coordenação axial ao se ligar à albumina, sugerindo a formação de complexos com diferentes propriedades paramagnéticas, dependendo do pH e da razão proteína/porfirina. As medidas de espalhamento de luz confirmaram a tendência de agregação da TPPS4 na presença de baixas concentrações de BSA, efeito não observado para a TMPyP.This work describes the study of the physicochemical properties of the anionic porphyrins TPPS4 and FeTPPS4, and the cationic porphyrin TMPyP in aqueous solution, as well as their interaction with bovine serum albumin (BSA). Optical absorption, fluorescence, light scattering, Electron Paramagnetic Resonance (EPR), Nuclear Magnetic Resonance (NMR), and Magnetic Circular Dichroism (MCD) techniques were employed. Optical absorption results as a function of pH showed equilibria between different ionic and aggregation forms of the porphyrins. The interaction with BSA was monitored by quenching of the intrinsic fluorescence of the protein and the porphyrins, allowing the determination of binding constants and the number of molecules bound per macromolecule. EPR and water proton relaxation experiments for FeTPPS4 indicated changes in the iron spin state and axial coordination upon binding to albumin, suggesting the formation of complexes with different paramagnetic properties depending on pH and the protein/porphyrin ratio. Light scattering measurements confirmed the aggregation tendency of TPPS4 in the presence of low concentrations of BSA, an effect not observed for TMPyP.Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPImasato, HidetakeTominaga, Tania Toyomi1997-12-18info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfhttps://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75131/tde-17032026-100104/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPLiberar o conteúdo para acesso público.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2026-03-30T19:21:02Zoai:teses.usp.br:tde-17032026-100104Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212026-03-30T19:21:02Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false |
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Este trabalho descreve o estudo das propriedades físico-químicas das porfirinas aniônicas TPPS4 e FeTPPS4 e da porfirina catiônica TMPyP em solução aquosa, bem como sua interação com a albumina de soro bovino (BSA). Foram utilizadas técnicas de absorção ótica, fluorescência, espalhamento de luz, Ressonância Paramagnética Eletrônica (RPE), Ressonância Magnética Nuclear (RMN) e Dicroísmo Circular Magnético (MCD). Os resultados de absorção ótica em função do pH mostraram equilíbrios entre diferentes formas iônicas e estados de agregação das porfirinas. A interação com a BSA foi monitorada pela supressão da fluorescência intrínseca da proteína e das porfirinas, permitindo a determinação de constantes de ligação e do número de moléculas ligadas por macromolécula. Os experimentos de RPE e relaxação dos prótons da água para a FeTPPS4 indicaram alterações no estado de spin do ferro e na coordenação axial ao se ligar à albumina, sugerindo a formação de complexos com diferentes propriedades paramagnéticas, dependendo do pH e da razão proteína/porfirina. As medidas de espalhamento de luz confirmaram a tendência de agregação da TPPS4 na presença de baixas concentrações de BSA, efeito não observado para a TMPyP. |
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