Estudos espectroscópicos de porfirinas aquo-solúveis em função do pH e da interação em albumina de soro bovino

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 1997
Autor(a) principal: Tominaga, Tania Toyomi
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75131/tde-17032026-100104/
Resumo: Este trabalho descreve o estudo das propriedades físico-químicas das porfirinas aniônicas TPPS4 e FeTPPS4 e da porfirina catiônica TMPyP em solução aquosa, bem como sua interação com a albumina de soro bovino (BSA). Foram utilizadas técnicas de absorção ótica, fluorescência, espalhamento de luz, Ressonância Paramagnética Eletrônica (RPE), Ressonância Magnética Nuclear (RMN) e Dicroísmo Circular Magnético (MCD). Os resultados de absorção ótica em função do pH mostraram equilíbrios entre diferentes formas iônicas e estados de agregação das porfirinas. A interação com a BSA foi monitorada pela supressão da fluorescência intrínseca da proteína e das porfirinas, permitindo a determinação de constantes de ligação e do número de moléculas ligadas por macromolécula. Os experimentos de RPE e relaxação dos prótons da água para a FeTPPS4 indicaram alterações no estado de spin do ferro e na coordenação axial ao se ligar à albumina, sugerindo a formação de complexos com diferentes propriedades paramagnéticas, dependendo do pH e da razão proteína/porfirina. As medidas de espalhamento de luz confirmaram a tendência de agregação da TPPS4 na presença de baixas concentrações de BSA, efeito não observado para a TMPyP.
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